Lambda p42-genet og nylonase

Adam og genomet og utviklingen av nye proteiner
Evolutionsnyheter; 5. mars 2018
Oversettelse herfra.

Bilde 1: Drosophila melanogaster, av Botaurus (eget arbeid) [Public domain], via Wikimedia Commons .

Opprinnelsen til nye proteiner er et hovedfokus for BioLogos forfatter og biolog Dennis Venemas argumenter i Adam og Genome , som er gjenstand for denne serien med gjennomgang. Han bruker nesten et helt kapittel for å hevde at det er biokjemisk “vadestener” som viser at “dannelse av nye proteinbindingssteder, strukturer og funksjoner inkluderer prosesser som er lett tilgjengelig for evolusjonen – selv om mange mutasjoner er nødvendige – uten å påberope seg mirakuløs intervensjon.” s. 70) Ingen av disse diskusjonene er relevante for hvorvidt Adam og Eva eksisterte, men de er relevante for intelligent design. Betrakt Venemas hovedeksempler på genutvikling : p24-2 genet, nylonase og lambda fagen.

p24-2 Genet
Venema begynner med å diskutere opprinnelsen til p24-2 genet funnet bare i en art av frukt fly, Drosophila melanogaster . Han mener at den er avledet fra et annet fruktfle,Éclair . Han hevder at de oppstod da en opprinnelig kopi avÉclair, funnet i mange fruktfuglearter, ble duplisert i Drosophila melanogaster. Det utviklet seg til p24-2 . Det er bare fem aminosyrer som er forskjellige mellomÉclair og p24-2 .
Vær oppmerksom på de rå dataene her:
Et gen eksisterer i Drosophila melanogaster som ligner på et annet geni bananflue, bortsett fra fem aminosyreforskjeller.
Vi vet ikke hva dette genet gjør, men vi vet at det er viktig.
Basert på dette beviset antar Venema at dette genet bruker et nytt bindingssted, og at bindingsstedet utviklet seg via Darwinistisk evolusjon. Hvordan følger det av rådataene? Det gjør det ikke.
Faktisk kommenterte Michael Behe på denne studien da den først kom ut, og gjorde de samme poengene. Til sin kreditt, siterer Venema Behe på at vi egentlig ikke vet hvordan de fem mutasjonsforskjellene oppsto. For alt vi vet, som Behe uttalte, “de fem punkt-mutasjonene kan ha krevd veiledning eller design i sitt utseende.” Det er et rimelig poeng. Her er hva Behe ​​sa i sitt svar på dette påståtte eksemplet på genevolusjon (” At BioLogos, Confusion over the meaning of ‘Irreducibly Complex'” –her.

Professor Venema diskuterer flere proteiner fra bananfluen kalt “p24-2” og “Éclair”, som er veldig lik hverandre og oppstod meget sannsynligvis gjennom gen-duplisering. Venema hevder at proteinene er en del av et ikke-reduserbart komplekst system, og at det nye, dupliserte proteinet er en ny del av det systemet. Noen pro-ID-kommentatorer på nettstedet tar med rette Venema til rette for ikke å påpeke hva ID-systemet er, men det poenget skal hamres hjem mye mer. Det påståtte nye bindingsstedet for p24-2 som Venema legger vekt på, er sannsynligvis ikke en nødvendig del av det samlede IC-systemet.

La meg forklare. Anta som professor Venema gjør at Eclair og p24-2 er deler av systemer som transporterer spesifikke andre proteiner som de binder i cellen. Tenk deg et analogt mekanisk system som har et roterende metallhjul øverst på en pol. Til to steder på hjulet er festet ledninger som i bunnen holder en klo som har et ovalt hull i det. Når hjulet roterer, møter det hver halve omdreining en metallhump som skyver opp ledningen og får kloen til å åpne. Når den passerer den korte humpen, lukker klaven. I løpet av den tiden kan kloen hente en gjenstand som har en del av den formet som det ovale hullet i kloen. Da hjulet dreier en annen halv omgang, møter den en liten dump, noe som får ledningen til å dyppe ned, åpne klaffen og slippe objektet. På den andre enden av det ovalformede objektet er et lite utvalg av magneter som passer til en annen gjenstand. Det andre objektet blir transportert med kløften, festet til den magnetiske enden av det ovalt formede objektet.

Nå er det vi har her et allerede intakt transportsystem. I beste fall ville aminosyre-endringene i p24-2 være analoge med å reorganisere magneter på slutten av den ovalformede gjenstanden, slik at den kunne transportere en annen gjenstand enn tidligere. Men det er bare å dra nytte av et allerede eksisterende IC-system; det er ikke en ny. Som det gamle uttrykket går, er darwinistisk evolusjon en flikker. Det kan flikke litt med eksisterende IC-systemer, men er inkompetent til å bygge nye.
Et sluttpunkt er at det er fem spesifikke aminosyreforskjeller mellom Eclair og p24-2. Professor Venema understreker at de tilsynelatende utgjør et nytt bindingssted. Men han synes ikke å legge merke til at de kanskje ikke har oppstått av tilfeldig mutasjon. Når man kommer utover en eller to tilfeldige mutasjoner, kan man ikke anta at flere mutasjoner oppsto ved en tilfeldighet. Med andre ord, så vidt noen vet, kan disse fempunkts-mutasjonene (eller en delmengde av dem) ha nødvendig veiledning eller design i utseendet deres.

En annen mulighet er at aminosyren endres som produserte p24-2, var selektivt fordelaktig. En eller to endringer kan ha endret p24-2s affinitet for et nytt produkt, og deretter endret hver sekvensiell endring etter det forbedret ting mer. Men det faktum at p24-2 er viktig i sin funksjon, argumenterer mer for design enn lykketreff. å utvikle en ny viktig funksjon er en mystisk prosess. Formentlig kunne organismen klare seg uten i første omgang, men begynte å finne det å være viktig på en eller annen måte. Dette kan gjøres med design på en gang; Det er ingen klar evolusjonsmodell.
Katalogisering av forskjellene mellom to gener er ikke et argument for at et gen kunne eller utviklet seg fra den andre ved darwinistisk evolusjon. For å fastslå at en evolusjonær bane er mulig, må man evaluere treningsfordelene knyttet til hver forandring og avgjøre om det er tilstrekkelige forsøk (med hensyn til populasjonsstørrelse, mutasjonsrate og generasjonstid) for å produsere endringene. Hvis det er så bra, kan Darwinistisk evolusjon gjøre jobben. Hvis det ikke er det, er Darwinistisk evolusjon ikke den beste forklaringen.

Venema gjør ikke noe av denne nødvendige vitenskapelige analysen, og faller i stedet inn i noe a la , Gud ville ikke ha gjort det på den måten argumenter. Som han skriver i Adam og Genomet : “Hvis en ny funksjon var nødvendig, hvorfor designe det nødvendige genet til å vises som en litt modifisert versjon av et gen rett ved siden av det i genomet? Ville det ikke potensielt lure forskere til å tro at de observert resultatene av naturlige prosesser? “(S. 73) Det åpenbare svaret er at designeren ikke prøver å lure noen, og kanskje er det funksjonelle grunner til at de to genene trenger å være i nærheten av hverandre.
Sannheten er at ingen vet nøyaktig hvordan p24-2 oppstod. Venema ville ha gjort det bedre å adoptere den forsiktige tonen som finnes i papiret han sier om p24-2 . Den artikkelen sier:
Det er uklart hvor viktige gener oppstår og hvordan nye gener akkumulerer viktige funksjoner.
(Chen et al., 2010, “New Genes in Drosophila Quickly Become Essential,” Science 330: 1682-1685 (17. desember 2010).)
Det kunne nesten ikke forbedres.

Nylonase
I Adam og Genomet , samt i andre skrifter der han kritiserer intelligent design, legger Venema stor vekt på eksempelet på nylonase, som han hevder viser at nye funksjonelle proteiner, og til og med nye proteinfold, kan bli skapt av tilfeldige mutasjoner. Venema mener at vi kan se dette fordi nylonase gjennomgikk en “rammeskift” -mutasjon, som er en slags mutasjon som setter inn eller fjerner et basepar fra et gen. Dette skifter triplett-leserammen av en, som helt forandrer sekvensen av det resulterende protein. I det store og hele tuller det genet. Hvis noe så randomiserende som en fremdriftsmutasjon, kan produsere et nyttig protein, argumenterer Venema, så er nye funksjonelle proteiner og spesielt nye proteinfeller ikke så vanskelig å utvikle seg. Dette, argumenterer han, motbeviser et kjerne-ID-argument.

For å oppsummere Venasas argument mot ID, går det slik:
Venema skriver at et “stort argument fremstilt av ID-bevegelsen er at ny biologisk informasjon ikke kan produseres av evolusjonære mekanismer.” (S. 80)
Han beskriver deretter Stephen Meyers argument som at “evolusjonen ikke kan redegjøre for” spesifisert, kompleks informasjon “som vi observerer i levende systemer, og at ID er den eneste kjente årsaken til informasjon.” (S. 81) Selv om Venema ikke klarer å definere nøyaktig hva han mener ved “evolusjon”, er dette egentlig en korrekt beskrivelse av Meyers synspunkt.

Venema er selvsagt uenig med dette argumentet, og skriver at det er tegn på blind evolusjon som produserer ny informasjon gjennom hele genom-duplikasjoner.
Venema skriver da: “Enda mer dramatisk er tilfeller der en sekvens som ikke var et gen i det hele tatt blir ett, noe som kalles de novo-genopprinnelse.” (S. 81)
Han fortsetter å gi et eksempel på hva han mener er “de novo” gen-opprinnelse – nylonase. Dette er ment å være hans knock-out argument for å vise at evolusjonen kan produsere ny informasjon.
Problemet med Venema er argumentet at nylonase ikke ser ut til å ha oppstått de novo fra en rammeskift-mutasjon. Biolog Ann Gauger har vist at Venamas argumenter om nylonase er feilaktig, og at nylonase sannsynligvis oppstod fra et meget lignende allerede eksisterende enzym som kunne bryte ned et lignende molekyl.

For å se (eller lytte til) Gaugers argumenter, se:
“Nylonase historien: Når Fantasi og Fakta Kolliderer”-her.
“Nylonase historien: Hvor uvanlig er det?” –her.
“Nylonase historien: Informasjons enigmet”-her.
“Gauger: Er det lett å få et nytt protein? ” –her.

For å gå gjennom, gikk Gauger tilbake til den opprinnelige litteraturen og viste at nylonase IKKE oppsto av en rammeskifts-mutasjon. I “Nylonase historien: Når fantasi og fakta kolliderer” skriver hun:
Dessverre har ikke Venema historien rett. Nylonase har en bestemt brett, en bestemt tredimensjonal, stabil form. De fleste proteiner har en tydelig fold – det er flere tusen typer bretter kjent så langt, hver med en tydelig topologi og struktur. Foldene består vanligvis av små sekundære strukturer kalt alpha helices og beta-tråder, som bidrar til å samle den tertiære strukturen – brettet som helhet. Venema virker uklar om hva en proteinfold er, og skillet mellom sekundære og tertiære strukturer. Nylonase er ikke “tjokk-full av folder”. Ingen strukturell biolog ville beskrive nylonase som “tjokk-full av proteinfoldinger.” Faktisk er ikke noe protein “tjokk-full av folder”. Kanskje Venema refererte til de mindre enhetene i sekundær struktur jeg nevnte ovenfor, alfa helices eller beta strenger. Men det virker som om han ikke vet hva en proteinfold er.

Kanskje det forklarer hvorfor Venema gikk glipp av det viktige punktet i artikkelen som beskriver nylonaseens struktur . Krystallstrukturen til EII-EII’ (en nylonase-hybrid som er nødvendig for å kunne krystallisere proteinet) viste at det ikke er en ny type fold, men et medlem av beta-laktamas-foldfamilien. Nærmere bestemt ligner den karboxylesteraser, en undergruppe av den familien . I tillegg, da forskerne sjekket EII ‘og EII, fant de at begge enzymer tidligere hadde uoppdaget karboksylesterase-aktivitet. Med andre ord var EII- og EII-enzymer karboksylesteraser. Hvis det ser ut som en and og quacks som en and, er det en and.
Dermed hadde EII ‘og EII ikke innrammet nye folder. De hadde allerede eksisterende folder med aktivitetskarakteristikk for deres foldetype. Det var ikke noe helt nytt protein. Ingen ny proteinfold hadde oppstått. Og det var ikke nødvendig med rammeskift-mutasjon for å produsere nylonase.

Hvor kom nylon-spiseevnen fra? Karboksylesteraser er enzymer med brede substrats-pesifisiteter; de kan utføre en rekke reaksjoner. Deres bindelomme er stor og kan huse mange forskjellige underlag. De er “promiskuøse” enzymer, med andre ord. Videre hydrolyserer karboksylesterase-reaksjonen en kjemisk binding som ligner den som hydrolyseres ved nylonase. Testene viste at både EII og EII ‘enzymer har karboxylesterase og nylonaseaktivitet. De kan hydrolysere begge substrater. Faktisk er det mulig at begge hadde karboksylesterase-aktivitet og et lavt nivå av nylonaseaktivitet fra begynnelsen, selv før oppdukkingen av nylon.
nylB ‘ kan være det opprinnelige genet fra hvilket nylB kom. Tilsynelatende var det en gen duplisering på et tidspunkt i fortiden. De to genene ser ut til å ha ervervet mutasjoner siden da – de varierer med 47 aminosyrer ut av 392. Tiden for dupliseringen er ukjent, men ikke nylig fordi det tar tid å akkumulere så mange mutasjoner. Imidlertid må minst noen av disse mutasjonene gi et høyt nivå av nylonaseaktivitet på EII, enzymet laget av nylB. Enzymet EII’ laget av nylB’ har bare en lav evne til å nedbryte nylon, mens EII nedbryter nylon 1000 ganger bedre. Så en eller flere av disse 47 aminosyreforskjellene må være årsaken til det høye nivået av nylonaseaktivitet i EII. Gjennom forsiktig arbeid, har de japanske arbeiderne Kato et al. identifisert hvilke aminosyreendringer som var ansvarlige for den økte nylonaseaktiviteten. Bare to trinnvise mutasjoner tilstede i EII, når de ble introdusert i EII ‘, kunne konvertere det svake enzymet EII’ til full nylonaseaktivitet.
Fra Kato et al. (1991) –her: “Våre studier viste at blant de 47 aminosyrene som var forandret mellom EII og EII-proteiene, var en enkelt aminosyresubstitusjon ved posisjon 181 avgjørende for aktiviteten av 6-aminoheksanoat-dimerhydrolase [nylonase] og substitusjon på posisjon 266 forbedret effekten.”
Så. Dette er ikke historien om et svært usannsynlig rammeforskyvning som produserer et nytt funksjonelt enzym. Dette er historien om et eksisterende enzym med lavt nivå av promiskuøs nylonaseaktivitet, som forbedret aktiviteten mot nylon ved første gangs, deretter en annen selekterbar mutasjon. Med andre ord er dette et helt sannsynlig tilfelle av gen-duplisering, mutasjon og valg som opererer på et eksisterende enzym for å forbedre en eksisterende lavnivå-aktivitet, akkurat den typen begivenhet som Meyer og Axe spesifikt anerkjenner som en mulighet, gitt tid og probabilistiske ressurser tilgjengelig. Faktisk gir opprinnelsen til nylonase faktisk et godt eksempel på optimalisering av en eksisterende folds funksjon, ikke innovasjonen eller opprettelsen av en nyfold.
Som forskerne som utførte den strukturelle bestemmelsen for nylonase, bemerkes selv: ” Her foreslår vi at aminosyreutskiftninger i katalytisk spalte av en tidligere eksisterende esterase med beta-laktamasefolden resulterte i utviklingen av nylonoligomer-hydrolasen .” la til.)

La oss legge til side at nylonoligomerhydrolasen EII, allment kjent som nylonase, oppsto ved en rammeskift-mutasjon, som fører til etableringen av en ny funksjonell proteinfold. Det er absolutt ikke nødvendig å postulere en så usannsynlig hendelse, og ingen begrunnelse for å gjøre dette ekstravagante kravet. I stedet er det en mye mer sparsommelig forklaring – at nylonase oppstod av et gen dupliserings-arrangement noen gang tidligere, etterfulgt av en serie av to mutasjoner som oppstod etter innføringen av nylon i miljøet, noe som økte nylon-oligomerhydrolaseaktiviteten til nylB genprodukt til nåværende nivå. Kunne denne serien av hendelser skje på førti år? Mest sansynlig. Sannsynligvis på mye mindre tid. Faktisk har det blitt rapportert å skje i laboratoriet under de rette selektive forholdene. Og absolutt krever ikke utviklingen av nylonase, opprettelse av en ny proteinfold, og det oppstår ikke en. EIIs fold er en del av carboxylesterase-foldfamilien. Karboksylesteraser tjener mange funksjoner og har eksistert mye lenger enn førti år.

Således synes nylonase å være oppstått av et allerede eksisterende svært lik protein som allerede har evne til å nedbryte materialer som ligner på nylon. Nylonase oppsto ikke fra en radikal rubbing av protein i en fremdriftsmutasjon. I stedet er det svært lik et eksisterende protein. Vi vet allerede at proteiner lett kan endre mål som dette, og så er det bokstavelig talt “ingenting nytt” her, på flere nivåer.
Husk at i både Adam og genomet og i noen av hans elektroniske artikkelserier om ID er nylonase Venemas sentrale argument mot intelligent design. Han har gjort en stor sak av det. Så du ville tro at hvis hans sak ble avvist, ville Venema ha noe å si om emnet. Og hvordan svarer Venema Ann Gauger? Se dette innlegget der Gauger vurderer Venemas svar:
” Nylonase: Fortsett videre, ingenting å se her, sier teistisk evolusjonist” –her.
Gauger forklarer at Venema på ingen måte bestred Gaugers hovedpunkter. Han innrømmet heller ikke at han hadde feil. I stedet prøvde han å endre emnet ved å sitere et nytt artikkel – effektivt ga han opp om nylonase-argumentet og prøvde å bruke ett nytt. Gauger skriver:
Han reagerte med å si, i hovedsak, “Gå videre, ingenting å se her.” En kombinasjon av selektiv fortelling, svikt av hånden, omdirigering og nedgradering av betydningen av nylonase-historien var hans hovedteknikker. … Han begynner med den kanoniske [nylonase] historien, bare omformulert. Ingen omtale av motsatte fakta. … Men Venema la merke til at jeg skrev om emnet. … Men på dette punktet, merkelig nok, i stedet for å beskrive og motbevise mine argumenter, endrer han emnet. Han tilbringer resten av innlegget og diskuterer en ny artikkel som omhandler andre data angående lettheten med hvilke tilfeldige sekvenser tjener bakterier. Han nevner bare nylonase for å avvise det, i de avsluttende avsnittene. … Dette er en klassisk taktikk. Når det viser seg å være feil om nylonase, endrer Venema emnet. Nå er nylonase noe som skjedde i fortiden, sier han, noe som innebærer at vi ikke pålitelig kan gjøre avledninger om det. Han sier endog at nylonase er en “distraksjon” – til tross for sin egen gjentatte bruk av nylonase-historien i å forsøke å argumentere mot Stephen Meyer og Doug Axe.
Her har Gauger akkurat rett. I stedet for å innrømme en feil, prøvde Venema å avlede oppmerksomheten fra det som skjedde.

Lambda Fagen
Som et siste eksempel på genutvikling, henter Venema en studie hvor han mener at et protein utviklet et nytt bindingssted. Han hevder at dette benekter Michael Behes avhandling:
Disse mutasjonene skjedde ikke samtidig, men heller i rekkefølge. Som det viser seg, tillot disse enkeltmutasjonene proteinet J å binde seg tettere til LamB, noe som var en betydelig fordel siden verter med LamB var så få i forsøket. … Overgangen fra ett system til et annet krevde ikke mindre enn fire mutasjonshendelser. Behe baserer hele sitt argument på forutsetningen om at disse mutasjonene må forekomme samtidig. Sannsynligheten for at disse fire endringene skjer med en gang i ett virus, er omtrentÉn til tusen billioner billioner langt, langt utover alt som er eksternt mulig, og langt utover hva Behe ​​angir som sin “grense” for hva evolusjonen kan oppnå. årsaken til at viruset gjentatte ganger kunne hoppe over Behes såkalte grense var at mutasjonene skjedde i rekkefølge, ikke samtidig. Behe står nå overfor et konkret eksempel på et nytt proteinbindingssted som oppstår gjennom flere mutasjoner, med den nye bindende hendelsen som erstatter en tidligere viktig del av et komplekst system – og alle dokumenteres til detaljnivå som ikke kan bestrides. ( Adam og genomet , s. 79-80)
Men Venema har misforstått Behe.

Behe nekter aldri for at når hver mutasjon gir en fordel, at en evolusjonær sti er mulig. Faktisk har Behe ​​skrevet at “hvis bare en mutasjon er nødvendig for å gi en evne, har Darwinistisk evolusjon lite problem med å finne det.” Hvis denne veien er at “disse mutasjonene ikke skjedde samtidig, men heller i rekkefølge” som “enkeltmutasjoner tillot proteinet J å binde seg tettere til LamB”, så er det akkurat den typen system som Behe ​​hevder er mulig å utvikles tilfeldig.
Men når flere mutasjoner kreves FøR noen funksjonell fordel oppnås, har Darwinistisk evolusjon en tendens til å bli sittende fast. Som Behe ​​forklarer, “hvis mer ennÉn [mutasjon] er nødvendig, øker sannsynligheten for å få alle de riktige eksponentielt.” Behe ​​hevder at hvis et system krever to eller flere mutasjoner FøR det gir noen fordel, ville det være vanskelig å produsere ved Darwinistisk evolusjon med mindre de tilgjengelige sannsynlighetsressursene er svært høye. Men dette lamba-fageksemplet involverer tilsynelatende ikke opprinnelsen til den type system fordi, ifølge Venema, ga hver mutasjon en trinnvis fordel.
I ‘Edge of Evolution’ forklarer Behe ​​at disse typer systemer er mulige å utvikle, forutsatt at det er en jevn, trinnvis vei for evolusjonen å krysse:
For å utforme de mange komplekse strukturer i livet, ville en darwinistisk prosess måtte ta mange sammenhengende trinn, en rekke gunstige mutasjoner som suksessivt bygger på hverandre, noe som fører til et komplekst utfall. For å gjøre det i den virkelige verden, i stedet for bare i våre fantasi, må det være en biologisk rute til strukturen som har en rimelig sjanse for suksess i naturen. Med andre ord vil variasjon, utvelgelse og arv bare fungere hvis det også er en jevn evolusjonær vei som fører fra biologisk punkt A til biologisk punkt B. (The Edge of Evolution, s. 5)

Behe anerkjenner at slike systemer kan eksistere, som han videre skriver: Vi burde ikke være overrasket over å se myggs resistens mot nye myggmidler oppstå og spres av darwinistiske prosesser. De nødvendige forutsetningene er alle der: små, trinnvise steg -aminosyre for aminosyre-ledende fra ett biologisk nivå til et annet. (The Edge of Evolution, s. 76). Derfor er det ikke reist en utfordring til et system som Behe ​​noensinne hevdet ikke kunne utvikle seg, og det oppsto heller ikke på en måte som Behe ​​sier er umulig.

Det går an å innvende at fordi dette eksemplet innebærer opprinnelsen til et nytt bindingssted, ga det en ny klasse av funksjonalitet som Behe ​​tidligere hadde hevdet var vanskelig å utvikle seg. Men faktisk har Behe ​​gjennomgått denne studien kort etter at den ble utgitt i 2012. Se “Mer fra Lenski’s Lab, Still Spinning Furiously” –her, der han forklarer at det er sannsynlig at det ikke oppstår noe nytt bindingssted, og at dette er modifikasjon av funksjonen heller enn gevinst av en ny funksjon:
“Som forfatterne oppgir, kan det muterte virale J-proteinet imidlertid fortsatt binde seg til det opprinnelige proteinet, LamB, som sterkt antyder at det samme bindingssted (det vil si det samme stedet på J-proteinet) blir brukt. Det viser seg at både LamB og OmpF har lignende tredimensjonale strukturer, slik at styrking av bindingen til en tilfeldigvis førte til binding til den andre.
I sin anmeldelse (Behe 2010) diskuterte han hvorfor dette burde betraktes som en “modifisering av funksjon” -hendelse i stedet for en gevinst-av-en-funksjon. Bunnlinjen er at resultatene er interessante og godt utførte, men ikke spesielt nye, og heller ikke særlig viktige.”
For å gjenta, gjør Behe et sterkt poeng av at det ikke oppsto noe nytt bindingssted, og at dette er en “modifikasjon av funksjon” i stedet for gevinst av en ny. I det minste viser det ikke utviklingen av en multimutasjons-funksjon som krever flere mutasjoner før den gir en fordel. Det viser utviklingen av en trinnvis funksjon som ifølge Behe ​​ikke er en utfordring for darwinismen.
Dette burde vise at det er fullt mulig å tilbakevise påstander fra ID-talsmenn, men det må gjøres ut fra skikkelig arbeid. Det kan også være en fordel å ha lest bøkene deres !

Oversettelse og bilder ved Asbjørn E. Lund